Белки и их роль в жизни клетки

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

https://www.youtube.com/watch?v=_VkrE7rnONc

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Белки – сложные органические соединения (биополимеры), в состав молекул которых входят углерод, водород, кислород и азот (иногда серы). Их мономеры – аминокислоты.

Белки играют первостепенное значение в жизни всех организмов. Они характеризуются неисчерпаемым разнообразием, которое одновременно очень специфично.

Белки и нуклеиновые кислоты являются материальной основой всего богатства организмов окружающей среды. Их доля составляет 50 – 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков похожи на длинные цепи, состоящие из 50 – 1500 остатков аминокислот, соединённых крепкой ковалентной азотно-углеродной (пептидной) связью. В результате образуется первичная структура белка – полипептидная цепь.

Молекула белка – это полипептид, молекулярная масса которого составляет от 5 тыс. до 150 тыс. Бывает и больше.

Простые белки состоят лишь из аминокислот, а сложные белки, кроме аминокислот, могут содержать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), окрашенные химические соединения (хромопротеиды) и т.п.

Все свойства клетки (химические, морфологические, функциональные) зависят от специфических белков, содержащихся в ней.

Именно набор аминокислот, их количество и последовательность расположения в полипептидной цепи и определяет специфичность белка.

Замена лишь одной аминокислоты в составе белковой молекулы или изменение последовательности расположения аминокислот может привести к изменению функций белка. Этим и объясняется большое разнообразие в строении белковой молекулы первичной структуры. Потому не удивительно, что живой организм, чтобы иметь возможность выполнять свои функции, использует особенный виды белков и его возможности в этом отношении неограниченные.

Пространственное расположение полипептидных цепей также определяет свойства белков. В живой клетке полипептидные цепи скрученные или согнутые, имеют вторичную или третичную структуру.

Вторичная структура представлена спирально закрученной белковой цепочкой. Витки спирали удерживаются благодаря водородным связям, образующимся между расположенными на соседних витках СО – и NH – группами.

Белки и их роль в жизни клетки

В результате дальнейшего закручивания спирали возникает специфическая конфигурация каждого белка – третичная структура. Образуется она благодаря связям между белковыми радикалами аминокислотных остатков:

  • ковалентным дисульфидным (S – S-связям) между остатками цистеина,
  • водородным,
  • ионными.
  • гидрофобным взаимодействиям.

В количественном соотношении наиболее важными являются гидрофобные взаимодействия, вызванные тем, что неполярные боковые цепи аминокислот стремятся объединиться друг с другом, не смешиваясь с водной средой. Белок при этом свёртывается так, чтобы его гидрофобные боковые цепи были спрятаны внутри молекулы, то есть защищены от контакта с водой, а наружу, наоборот, выставлены боковые гидрофильные цепи.

Для каждого белка специфичны количество молекуламинокислот с гидрофобными радикалами и количество молекул цистеина и характер их взаимного расположения в полипептидной цепи.

Взаимное расположение групп атомов, обходимое для проявления активности белка как катализатора, его гормональных функций и др. обеспечивается сохранением определённой формы молекулы. Потому стойкость макромолекул – не случайное свойство, а один из важнейших способовстабилизации организма.

Биологическая активность белка может проявлятся лишь когда он имеет третичную структуру, потому при замене в полипептидной цепи даже одной аминокислоты могут возникнуть изменения в конфигурации белка, а его биологическая активность снизится или же исчезнет совсем.

Иногда две, три, и больше белковых молекул с третичной структурой могут объединиться в единый комплекс. Подобные образования являются четвертичной структурой белка.

Примером такого сложного белка является гемоглобин, который состоит из четырёх субединиц и небелковой части – гема. Он способен выполнять свои функции только в такой форме.

В четвертичной структуре белковые субединицы не связаны химически, однако вся структура достаточно крепкая благодаря действию слабых межмолекулярных сил.

Под влиянием разнообразных физических и химических факторов (обработка щелочами, кислотами, спиртом, ацетоном, влияние высоких температур и давления и пр.) третичная и четвертичная структуры белка изменяются, потому что разрываются водородные и ионные связи.

Денатурация – нарушение естественной (нативной) структуры белка.

При денатурации уменьшается растворимость белков, изменяется форма и размеры молекул, теряется ферментативная активность и т.п. Процесс денатурации оборотный, то есть возвращение нормальных условий сопровождается непроизвольным оновлением естественной (природной) структуры белка. Этот процесс называют ренатурацией.

Все особенности строения и функционирования белковой макромолекулы зависят от его первичной структуры.

Функции белка в клетке: структура белковой молекулы, виды органического вещества

Функция Примеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Полученные в результате синтеза, все белковые соединения можно условно разделить на несколько групп. Каждая из них выполняет свои определенные функции, которые регулируют работу организма.

Одной из главных задач, которую выполняют белки, является каталитическая функция. При помощи действия биологических катализаторов, которые называются ферментами, происходит увеличение во много раз скорости химических реакций, проходящих в живой клетке.

Роль белка в организме человека. Недостаток и переизбыток, симптомы, причины и лечение. Белковые продукты
Нельзя переоценить роль белка в организме человека. Он выполняет жизненноважные функции для организма, в частности Каталитическую.

Ферменты являются самым крупным классом белков, их количество составляет больше 2000.  Именно они обеспечивают все метаболические процессы организма.

Структурная функция

Определенная группа протеинов занимается выполнением структурной функции. Они участвуют в формирование клеточных и внеклеточных структур, обеспечивают прочность и эластичность тканей.

Такими белковыми соединениями являются:

  • Кератин, который содержится в ногтях, волосах человека.
  • Коллаген, являющийся основой соединительной и костной ткани.
  • Эластин является компонентом связок.

Защитная функция

Белок обладает способностью защищать человека от вирусов, бактерий, токсинов, попадающих в организм. Роль таких соединений выполняют антитела, которые синтезирует иммунная система. Они связывают чужеродные вещества, называемые антигенами и нейтрализуют их действие.

Другое защитное действие белков проявляется в способности некоторых их групп к свертываемости крови. В результате действия фибриногена и тромбина, возникает сгусток, который предохраняет человека от потери крови.

Отдельный класс белковых соединений отвечает за регуляторную функцию. Протеины данного направления контролируют обмен веществ, передвижение клетки, ее развитие и видоизменение.

Это осуществляется за счет подвижности ферментов или за счет соединения их с другими веществами. Примерами таких соединений являются: глюкагон, тироксин, соматотропин.

Сигнальная функция

Сигнальная функция соединений основана на работе определенной группы белков, которые передают различные сигналы между клетками или органами тела. Они способствуют регуляции основных процессов, проходящих в организме. Например, такое вещество, как инсулин, обеспечивает необходимый уровень содержания глюкозы в крови.

Взаимодействие клеток между собой происходит при помощи сигнальных белковых соединений. Ими являются цитокины и факторы роста.

Данный вид белков активно участвует в транспортировке веществ через клеточные мембраны из одного места в другое. Например, гемоглобин, который входит в состав эритроцитов, переносит кислород из легких в другие органы тела, а из них отправляет назад углекислый газ.

Белок липопротеин транспортирует жиры из печени, инсулин переправляет глюкозу в ткани, а миоглобин создает запас кислорода в мышцах.

Обычно белок не накапливается в организме. Исключение составляют такие соединения: альбумин, содержащийся в яйце и козеин, который находится в козьем молоке. Также, при распаде гемоглобина железо образует с белком сложное соединение, которое тоже может откладываться в резерв.

Рецепторная функция

Данный вид белков находится в цитоплазме или мембранах рецепторов. Они способны принимать, задерживать, передавать сигналы, возникающие от внешнего раздражителя внутрь клетки.

Примерами таких соединений могут служить:

  • опсин;
  • фитохром;
  • протеинкиназа.

Некоторые виды белков обеспечивают возможность организму двигаться. Другой их важной задачей является изменение форм клеток и субклеточных частиц. Основными соединениями, отвечающими за моторную функцию, являются актины и миозины.

В результате их работы, происходит сокращение и расслабление всех мышц организма, движение внутренних органов.

Предлагаем ознакомиться  В каких продуктах содержится белок

Роль белка в организме человека имеет важное значение для обеспечения необходимыми питательными веществами клеток тела. Недостаточное употребление продуктов, содержащих полноценные белки, может привести к нарушению основных жизненно важных функций организма.

Количество употребляемого в пищу белка зависит от состояния здоровья, возраста человека, от его активности. Известны случаи индивидуальной непереносимости этого вещества.

Для взрослых

Так как белок невозможно накопить в организме, а его переизбыток может принести вред, то требуется каждый день употреблять в пищу определенное количество протеина. Для этого нужно знать суточную норму потребления белка.

Учеными разных стран проводятся исследования по установлению оптимального количества суточной нормы белка. Эти цифры расходятся между собой. Российские диетологи рекомендуют употреблять 1,0 – 1,2 г – на 1 кг веса человека. Американские врачи увеличивают эту цифру до 1,6 г – на 1 кг веса.

Лучше всего воспользоваться средними показателями. В этом случае взрослому человеку, который ведет малоподвижный образ жизни, требуется 1,2 – 1,3 г белка в сутки на 1 кг массы тела. Если вес человека составляет 80 кг, то за день он должен употребить около 100 г белка. Людям, занимающимся физическим трудом, нужно увеличить норму употребления белка до 1,5 г – на 1 кг веса.

Для детей

Детям белок необходим для правильного развития, роста, поэтому потребность в нем значительно выше, чем у взрослого человека. В самом раннем возрасте суточная норма употребления белка составляет от 3 до 4 г – на 1 кг веса. Для детей школьного возраста эта норма немного снижается, она колеблется от 2 до 3 г белка на 1 кг веса в сутки.

Особенно полезны детям молочные продукты, богатые полноценными белками. Они хорошо перевариваются и легко усваиваются молодым организмом.

При похудении

Многие известные диеты основаны на белковом питании. Людям, желающим похудеть, необходимо больше вводить в свой рацион продукты, содержащие белок. Суточная норма употребления протеина должна быть увеличена до 1,5 г – на 1 кг веса человека.

Многие проблемы со здоровьем возникают у людей при малом употреблении белка. Иногда, для того, чтобы улучшить свое самочувствие, человеку бывает достаточно сбалансировать свое питание, включить в рацион больше белковой пищи.

Мнения диетологов расходятся в том, сколько нужно употреблять белка людям, имеющих какое-либо заболевание. При заболеваниях печени и почек, для того, чтобы снизить с них нагрузку, специалисты рекомендуют уменьшить употребление белка до 0,7 г – на 1 кг веса. В любом случае, необходимую диету больному должен назначать лечащий врач индивидуально.

Для спортсменов

Людям, занимающимся спортом, требуется большое количество протеина для роста мышц тела и увеличения силы. Для них норма употребления белка в сутки должна составлять от 2 до 2,5 г – на 1 кг массы тела.

В некоторых силовых видах спорта, многодневных велосипедных гонках норма может быть увеличена до 3 – 3, 2 г протеина на 1 кг веса.

Чаще всего, основной причиной дефицита белка в организме является неправильное питание человека, употребление продуктов с его недостаточным содержанием. В этом случае организму не хватает аминокислот, необходимых для формирования новых соединений. Он начинает тратить собственные запасы, брать их из мышечной ткани.

Белки и их роль в жизни клетки

Другой причиной белкового «голодания» человека могут быть серьезные заболевания, связанные с повышенным распадом белка. Ими являются: тяжелые инфекционные заболевания, наследственные нарушения обмена веществ, ожоги, патологии почек. Легкие формы нехватки белка обычно проходят без симптомов.

При более сложных случаях проявляются следующие симптомы:

  • Человек становится подверженным частым простудам.
  • Плохо заживают любые повреждения кожи: порезы, ссадины.
  • Человек часто испытывает слабость, вялость, боли в мышцах и суставах.
  • Из-за нехватки белка возможны скачки сахара в крови. Вследствие этого, человек испытывает постоянное чувство голода.
  • Плохое состояние ногтей и волос.
  • Возможны отеки на ногах.

При любых выше перечисленных симптомах недомогания необходимо обратиться к врачу, чтобы он поставил правильный диагноз и назначил лечение.

  • Строительная (пластическая) функция белковых молекул является одной из важнейших.Они являются составным компонентом клеточных мембран и органел. Стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи высших животных также состоят в основном из белка.
  • Двигательная функция обеспечивается особенными сократительными белками, благодаря которым осуществляются движения жгутиков и ресничек, перемещение хромосом во время деления клеток, сокращение мускулатуры, движения органов растений и т.п., пространственные изменения положения различных структур организма.
  • Транспортная функция белков обеспечивается их способностью связывать и переносить с течением крови химические соединения.

Белок крови гемоглобин переносит кислород из лёгких в клетки других органов и тканей (аналогичную функцию в мышцах выполняет миоглобин).

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, присутствующие во всех организмах и выполняющие функцию биологических катализаторов.

  1. Строительная – обусловлена наличием белка во всех клеточных структурах. (Форма всех органелл клетки зависит от структуры белков).
  2. Каталитическая – реакции в клетке без ферментов идут медленно, так как концентрации исходных веществ (субстратов) в клетке малы. Обычно размеры молекул ферментов больше, чем размеры субстратов. Например, молекулярная масса каталазы, разрушающей пероксид водорода Н2О2, равна 250000, а самого пероксида – 34. Активный центр фермента – лишь небольшой участок его молекулы, на котором и происходит сама реакция. Фермент сравнивают с замком, а субстрат – с ключом, так как они должны точно подходить друг другу. Каждая реакция катализируется своим ферментом, однако существуют ферменты, которые катализируют несколько реакций.
  3. Двигательная – все движения обусловлены работой двигательных (сократительных) белков. В мышечных клетках при сокращении нитей более активна внедрённая между волокнами миозина за счёт энергии АТФ.
  4. Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в организме. Через мембраны происходит транспорт различных веществ (сахар, ионы и др.).
  5. Защитная – осуществляется с помощью антител и антигенов. Антитела – белковые структуры β-лимфоцитов избирательно связывающиеся с чужеродными белками и клетками. Антигены – белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки и чужеродные. Убитые или ослабленные бактерии и вирусы (вакцины) несут свои антигены. При введении их в организм иммунная система вырабатывает антитела, что препятствует заболеванию.
  6. Энергетическая – белки являются источниками энергии. 1г белка при окислении даёт 17,6 кДж. Белок при разрушении образует СО2, Н2О, NH3. Аммиак NH3 ядовит, поэтому в печени он превращается в мочевину и мочевую кислоту.
  7. Регуляторная – пептидные гормоны, выделяемые железами внутренней секреции, изменяют обмен веществ в клетках определенных тканей.

Аминокислотный состав белков

Белок состоит из цепочек различных аминокислот, которые соединены ковалентной пептидной связью. Полученные образования образуют макромолекулы, которые имеют различную длину и форму. В природе существует около 80 аминокислот, из которых создается неограниченное разнообразие соединений.

В состав образованных макромолекул чаще всего входят такие химические элементы, как: углерод, водород, кислород, азот. Реже – сера и фосфор. Каждый вид белкового соединение имеет определенную структуру. По ней можно судить о составе вещества, его форме, связях между компонентами.

Структура белка Описание
Первичная Определяет состав и последовательность соединения аминокислот в цепи.
Вторичная Пространственная форма полипептидной цепи показывает способ ее скручивания вследствие образования водородных связей. Они могут возникать как внутри одной цепи, так и между другими цепями.
Третичная Представляет собой трехмерную закрученную спираль, которая образуется и удерживается при помощи дисульфидных мостиков.
Четвертичная В таком соединении могут участвовать несколько пептидных цепей, соединенных между собой водородными или ионными связями.

Свойства всех существующих в природе белков зависят от их первичной структуры. Она является индивидуальной, несет наследственную информацию и сохраняется в поколениях.

Особенно важны функции белка в клетке. Органические компоненты могут иметь разный состав, строение, некоторые отличия в жизненном цикле. Сегодня специалисты используют различные методы для исследования молекул и выявления их особенностей.

Что такое белки

Белки и их роль в жизни клетки

Белки представляют собой органические соединения, имеющие различный состав и выполняющие важные функции в организме всех живых существ. Существует несколько видов этих молекул, каждый из которых имеет значение в процессе жизнедеятельности.

Состав

Органические вещества являются высокомолекулярными, поэтому могут включать в свой состав различные аминокислоты и другие соединения. Набор важных компонентов в каждой молекуле закладывается генетическим кодом животного или человека.

Основные компоненты каждой молекулы:

  • углерод;
  • кислород;
  • азот;
  • водород;
  • сера.

Первый компонент обнаруживается в белке в наибольшем количестве, последний — не более 5 % от состава.

История открытия

Первый белок был получен необычным способом. Его выделили из пшеничной муки в виде клейковины. Произошло открытие в 1728 году, сделал его Якопо Беккари, итальянец. В качестве отдельного биологического класса молекулы белка были выделены в XVIII веке после обнародования работ французского ученого и химика Антуана де Фуркруа.

Другие ученые одновременно с французом отметили, что молекулы имеют свойство коагулировать (объединяться) под воздействием некоторых кислот или в процессе нагревания.

Белки и их роль в жизни клетки

На тот момент ученые смогли изучить только альбумин, фибрин и глютен.

Только через 100 лет, в XIX веке, другие исследователи, изучив состав простых белков, отметили, что при нагревании происходит выделение аминокислот. Это помогло сделать вывод, что молекулы включают в себя довольно большое количество важных и разных аминокислот, а состав каждой из них индивидуален.

В 1836 году Мульдер предложил первую структурную формулу белков, основанную на теории радикалов. Он и еще несколько ученых вывели формулу протеинов, что в переводе с греческого означает «первый».

Мульдер также определил почти точную молекулярную массу наиболее простого белка, равную 131 дальтону. Дальтон — единица измерения молекул, называемая еще атомной массой или углеродной единицей.

Позже ученые выявили, что молекулярная масса может быть различной и зависит от состава и структуры органического соединения. В 1880-х годах русский ученый Данилевский изучил пептидные группы и доказал их существование в белковой молекуле. К этому времени большинство аминокислот уже были изучены.

В 1894 году немецкий ученый и физиолог Альбрехт Коссель рассказал о своем предположении. Он считал, что именно аминокислоты являются основными структурными элементами белковой молекулы.

Предлагаем ознакомиться  Обхват грудной клетки у мужчин таблица – Идеальные пропорции мужского тела: таблица соотношения параметров

Строение аминокислот

Его теория была подтверждена в начале ХХ века химиком из Германии Эмилем Фишером. Ученый в ходе своего эксперимента доказал, что каждая молекула содержит около 20 аминокислот.

Важность белка в живом организме была признана только в 1926 году благодаря эксперименту американца Джеймса Самнера. После этого начинается активное изучение структур молекулы, выделяются различные виды. В 60—80-ых годах ХХ века исследования продолжаются.

К 2012 году в базе данных насчитывалось около 87 тысяч структур. Сегодня методы изучения молекулы усовершенствованы, поэтому работа в этом направлении продолжается.

Строение

Белок считается макромолекулой, поскольку имеет большой размер и множество составляющих. В строении белков присутствуют разные аминокислоты или их остатки, они чередуются с полипептидными цепями.

В молекулу могут входить следующие аминокислоты:

  • глицин;
  • аланин;
  • изолейцин;
  • серин;
  • лейцин;
  • валин;
  • треонин.

Эти встречаются в составе наиболее часто, сочетаются с пептидными цепями и аминокислотными остатками.

Классификация

Существуют несколько классификаций белков в зависимости от состава, строения, формы, растворимости в воде. Чаще всего молекулы делят на простые и сложные с учетом строения.

К простым относятся следующие:

  1. Альбумины — жизненно необходимы животным и человеку. Содержатся во многих продуктах, хорошо растворяются в воде, соленых жидкостях под воздействием кислот. Являются основной составляющей мышечных тканей в организме, формируют резерв на случай длительного голодания.
  2. Глобулины в воде слабо растворяются. Являются составляющими крови, мышечной ткани, оказывают влияние на свертываемость, выполняют защитную функцию.
  3. Протамины — низкомолекулярные белки, хорошо растворимые в воде. В организме выполняют структурную функцию, являются строительным материалом для мышц и других тканей.
  4. Гистоны — низкомолекулярные вещества, содержат большое количество лизина и аргинина. Принимают участие в формировании структуры молекул ДНК, предупреждают передачу генетической информации к РНК.
  5. Проламины — растительные белки с невысокой пищевой ценностью. Создают в организме резерв.
  6. Глютелины — растительные вещества, принимающие участие в формировании клеточной оболочки. Денатурация происходит в солевых растворах, в воде они не растворимы.
  7. Протеноиды — животные белки, богатые аминокислотами, не растворяются в воде, кислотах, щелочах, солевых жидкостях. Входят в состав костной, хрящевой ткани, связок, сухожилий.

Среди сложных белков выделяют фосфопротеины, гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, хромопротеины, металлопротеины.

Основные функции белков в клетке

Каждый вид имеет свои особенности:

  1. Фосфопротеины — сложные белки, содержащие остатки фосфорной кислоты, связывающиеся с пептидными цепями. Выполняют в организме защитную, строительную, энергетическую функции.
  2. Гликопротеины — сложные органические компоненты, содержащие углеводный остаток. Принимают участие в выработке ферментов, выполняют защитную и секреторную функции, стимулируют образование важных для жизнедеятельности гормонов.
  3. Нуклеопротеины состоят из нуклеиновых кислот (нуклеотиды), наиболее распространенные РНК и ДНК. Содержатся в мембранах клетки, формируют генетический код человека.
  4. Липопротеины содержат липиды (жиры), присутствуют в лимфе и плазме крови, не растворяются в воде. Выполняют транспортировочную функцию, переносят липиды по всему организму.
  5. Хромопротеины называют «цветными белками». В составе содержат окрашивающий компонент. Участвуют в транспортировке кислорода. Яркий представитель вида — гемоглобин.
  6. Металлопротеины содержат ионы металла в составе. Транспортируют металл в организме, создают его резерв.

Любой из видов играет важную роль в метаболических процессах.

Функции

Различные виды белков выполняют в организме важные функции. При отсутствии основных типов нарушаются все жизненно важные процессы.

Каталитическая

Катализ реакций в организме осуществляется благодаря наличию ферментов, являющихся белками по своему составу и строению. Ферменты помогают расщеплять сложные вещества на простые, облегчают их переработку.

Благодаря этому возможно поступление полезных компонентов ко всем тканям, органам, регенерация клеток, осуществление нормального метаболизма.

Структурная

Осуществляется благодаря коллагену и эластину. Белки являются важным строительным элементом, стимулируют формирование костной ткани, мышц, хрящей, связок и сухожилий.

Выделяют 4 структуры белковой молекулы:

  1. Первичная структура представляет собой последовательность остатков аминокислот, чередующихся с полипептидной цепью. Встречается во многих тканях, на протяжении жизни организма не меняет строения.
  2. Вторичная структура — упорядочивание фрагментов полипептидной цепи, подверженное стабилизации за счет наличия водородных связей.
  3. Третичная структура — строение полипептидной цепи пространственного типа. При детальном рассмотрении можно увидеть, что строение напоминает вторичную структуру, но присутствуют гидрофобные взаимодействия.
  4. Четвертичная структура представляет собой белковое соединение, состоящее из нескольких пептидных цепей в одном комплексе.

Благодаря различной структуре белковых молекул осуществляется построение всех клеток и тканей в организме.

Защитная

Физическая защита осуществляется благодаря наличию в клетках и тканях коллагена, отвечающего за прочность и предотвращающего повреждения. Химическая защита осуществляется благодаря способности белков связывать токсины, выводить их из организма.

Иммунная защита возможна благодаря способности некоторых белков стимулировать образование лимфоцитов, уничтожать вирусы, патогенные микроорганизмы.

Регуляция всех процессов в клетках осуществляется с участием белков, представленных ферментами. Часто компоненты связываются с другими веществами, стимулируют процессы регенерации, регулируют метаболизм.

Многие внутриклеточные белки осуществляют сигнальную функцию, помогают передавать информацию между тканями, клетками, органами. Обычно сигнальную функцию выполняют белки-гормоны.

Транспортная

Транспортная функция осуществляется в основном за счет белка-гемоглобина. Он доставляет кислород ко всем тканям и клеткам, переправляет в легкие углекислый газ для выведения его наружу. Ученые нашли во всех живых организмах молекулы, напоминающие по строению гемоглобин.

Запасная и моторная

Пептидная связь

Роль белка в организме человека. Недостаток и переизбыток, симптомы, причины и лечение. Белковые продукты

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д.

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Защитная

Роль белка в организме человека. Недостаток и переизбыток, симптомы, причины и лечение. Белковые продукты

Для правильного питания диетологами предлагается придерживаться следующего соотношения веществ: белки должны составлять около 30 % дневного рациона, жиры – 30 %, углеводы – 40 %. При этом, желательно, чтобы около 60 % дневной белковой нормы составляли полноценные белки.

При подсчете необходимого количества белка следует учитывать, что при термообработке его часть разрушается. В продуктах растительного происхождения белки усваиваются организмом на 60 %, а животного – до 90 %.

При любых интенсивных видах спорта важным значением является увеличение мышечной массы тела, повышение выносливости организма. Это достигается усиленными тренировками и особым питанием, при котором употребляются продукты с высоким содержанием белка.

Лучше всего будет, если меню белкового питания будет составлять врач или тренер спортсмена. Важно правильно рассчитать белковый рацион, количество калорий, углеводов и жиров.

В белковый рацион спортсмена должны входить: обезжиренные молочные продукты, постное мясо, отварной яичный белок, нежирная морская рыба. Питание должно быть дробным – 5 раз в день. После интенсивной тренировки рекомендуется принимать протеиновый коктейль.

В период набора мышечной массы процентное соотношение биологических веществ следующее: 70 % – белка, 30 % – жиры и углеводы. Максимальная продолжительность белковой диеты должна быть не более 1 месяца. Дольше этого времени ее применение может нанести вред организму.

Людям, желающим снизить свой вес, рекомендуется употреблять в пищу продукты с большим содержанием белка. Это позволит постепенно, без вреда своему здоровью избавиться от лишних килограммов.

Белковые продукты по сравнению с углеводными, имеют более низкий гликемический индекс, что способствует снижению сахара в крови и выброса большого количества инсулина. При их употреблении, организм тратит больше времени на переваривание. В результате человек дольше не испытывает чувство голода, у него снижается аппетит, тяга к различным перекусам.

Предлагаем ознакомиться  Как найти мотивацию для похудения? 10 реальных примеров

При употреблении пищи, богатой белком, у человека улучшается обмен веществ. При этом организм расходует большее количество калорий, которые тратятся на поддержание и питание мышечной массы. Все это приводит к снижению веса.

Для постепенного похудения в ежедневном питании следует придерживаться следующей пропорции употребляемых веществ: белки должны составлять 50 %, жиры – 30 %, углеводы – 20 %. Рекомендуется после 18:00 употреблять только белковые продукты. 

Роль, которую выполняет белок в организме человека, трудно переоценить. Его дефицит приводит к проблемам со здоровьем, снижению активности и жизненного тонуса. Переизбыток белка тоже вреден для человека. Чтобы этого не происходило, важно подобрать оптимальный рацион питания, при котором организм будет обеспечен всеми необходимыми веществами.

Оформление статьи: Лозинский Олег

Каким бывает белок?

Роль белка в организме человека заключается в организации метаболических и физиологических процессов, поддержании иммунной системы тела, обеспечении роста и развития органов, восстановления клеток.

Остальные 10 шт. являются незаменимыми, они могут быть получены только с пищей.  При их недостаточном количестве у человека может наступить истощение, произойти снижение иммунитета, измениться гормональный фон.

Все белковые соединения подразделяются на 2 большие группы:

  • Полноценные белки – это соединения, в которых содержатся все незаменимые аминокислоты.
  • Состав неполноценных белков отличается не полным содержанием в них всех незаменимых аминокислот.

Ценность протеина зависит от его составляющих. Чем большее количество полноценных белков содержится в нем, тем больше он принесет пользы.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н определяют буферные свойства белков;

один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные.

Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор.

У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса.

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

Роль белка в организме человека. Недостаток и переизбыток, симптомы, причины и лечение. Белковые продукты

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

  • Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

  • Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

  • Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Все процессы в живом организме прямо или косвенно происходят с участием ферментов.

Под действием ферментов составляющие компоненты пищи (белки, липиды, углеводы и др.) расщепляются до простейших соединений, а из них позже синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Потому нарушение образования и активности ферментов часто становятся причиной тяжёлых заболеваний.

Ферментативный катализ подчиняется тем же законам, что и неферментативный катализ в химической промышленности, однако в отличие от последнего характеризируется чрезвычайно высокой степенью специфичности (фермент катализирует только одну реакцию или действует
лишь на один тип связи). Этим обеспечивается тонкое регулирование всех жизненно важных процессов (дыхание, пищеварение, фотосинтез и т. п.), происходящих в клетке и организме.

Фермент уреаза катализирует расщепление только одного вещества – мочевины, но не действует каталитически на структурно родственные соединения.

Для понятия механизма действия ферментов, которые имеют высокую специфичность, чрезвычайно важна теория активного центра. Согласно с ней, в молекуле каждого фермента есть один или больше участков, в которых катализ происходит за счёт тесного (во многих местах) контакта между молекулами фермента и субстрата (специфического вещества), а функциональная группа (пример – ОН – группа аминокислоты серина), или же отдельная аминокислота, выступает активным центром.

Обычно для действия катализатора необходимо, чтобы объединились несколько аминокислотных остатков, расположенных в определённой последовательности (в среднем 3 – 12).

Активный центр также может формироваться благодаря связи ферментов с ионами металов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – так называемыми коферментами, или кофакторами.

Химическое строение и форма активного центра такова, что с ним способны связывать лишь определённые субстраты благодаря их идеальному соответствию (взаимодополняемости, или комплементарности) друг другу.

Остальные аминокислотные остатки обеспечивают большой молекуле ферментп соответствующую глобулярную форму, необходимую для эффективной работы самого центра.

Кроме того, вокруг большой молекулы фермента возникает сильное электрическое поле. В таком поле становится возможной ориентация молекул субстрата и приобретение ими ассиметрической формы. В результате ослабевают химические связи и начальная затрата энергии на реакцию, которая катализируется, будет меньше, а значит, значительно увеличится её скорость.

Одна молекула фермента каталазы способна за 1 мин расщепить более 5 млн. молекул перекиси водорода, которая возникает во время окисления в организме различных соединений.

Активный центр некоторых ферментов в присутствии субстрата может изменять конфигурацию: для обеспечения наибольшей каталитической активности такой фермент специально ориентирует свои функциональные группы. Молекулы субстрата, присоединяясь к ферменту, также в определённых пределах изменяют свою конфигурацию для увеличения реакционной способностит функциональных групп центра.

Скорость реакций с участием ферментов зависит от многих факторов: от концентрации фермента, от природы субстрата, от давления, температуры, кислотности среды, от наличия ингибиторов.

https://www.youtube.com/watch?v=subscribe_widget

При температурах, близких к 0˚С, до минимума замедляется скорость биохимических реакций. Это свойство широко используют в различных отраслях, особенно в медицине и сельском хозяйстве.

Для консервации органы человека (почки, серце, селезёнка, печень) перед пересадкой больному подвергают охлаждению, чтобы понизить интенсивность биохимических реакций и тем самым продлить время жизни этих органов. При быстром замораживании пищевых продуктов предотвращается размножение микроорганизмов, а так же инактивируются их ферменты, потому они уже не способны вызывать разложение пищевых продуктов.

Белки и их роль в жизни клетки

Оцените статью
Арт йога
Adblock detector